Nehmen Sie ein beliebiges Kollagenmolekül aus dem menschlichen Körper – Haut, Sehne, Knorpel, Knochen – und lesen Sie seine Sequenz: Alle drei Aminosäuren eine Glycin. Ohne Ausnahme über mehr als tausend Positionen. Das ist keine biochemische Kuriosität: Es ist eine geometrische Zwangsbedingung, und sie hat eine Konsequenz, die Forscher fünfzehn Jahre lang erforscht haben.
Diese Anleitung folgt dieser Idee in der Reihenfolge der Studien: warum Glycin alle drei Reste zwingend erforderlich ist, das Modell, das berechnet, dass der Körper nicht genug davon produziert, das Laborexperiment, das zeigt, wie die Kollagensynthese ansteigt, wenn man es hinzufügt, dann die zwei Studien am Menschen, durchgeführt mit Gelatine und hydrolysiertem Kollagen angereichert mit Vitamin C. Mit, bei jedem Schritt, was die Studie zeigt und was sie nicht zeigt.
Ein Drittel Glycin, geometrisch bedingt. Die Tripelhelix des Kollagens lässt Platz, alle drei Reste, nur für die kleinste Aminosäure. Ein berechnetes Defizit. Ein Stoffwechselmodell veröffentlicht im Journal of Biosciences vergleicht alle bekannten Flüsse: etwa 3 g pro Tag produziert, 1,5 bis 3 g durch Ernährung zugeführt, und ein Mangel von etwa 10 g pro Tag um alle Verwendungen einschließlich Kollagen zu decken. Ein im Labor nachgewiesener Mechanismus. Chondrozyten, die mit mehr Glycin gezüchtet wurden, produzieren 60 bis 75 % mehr Typ-II-Kollagen.
Zwei Studien am Menschen, durchgeführt mit Gelatine oder hydrolysiertem Kollagen angereichert mit Vitamin C: 15 g eine Stunde vor Belastung verdoppeln einen Blutmarker der Kollagensynthese bei acht Männern; 20 g pro Tag über drei Wochen bringen die explosive Kraft bei 50 Athleten auf ihr Ausgangsniveau zurück. Kleine Studien, an Markern oder Sportlern. Vitamin C ist der unverzichtbare Kofaktor für die gesamte Kette.
Warum eine Aminosäure von drei
Kollagen ist eine Tripelhelix : drei Ketten, die um sich selbst gewickelt sind, so eng, dass bei jeder Windung eine der drei durch die Mitte des Ganzen verläuft. An dieser Stelle ist für keine Seitenkette Platz. Nur eine Aminosäure hat keine: das Glycin, dessen Rest ein einfaches Wasserstoffatom ist. Die Kollagensequenz ist daher eine strenge Wiederholung, Glycin, X, Y, wobei X und Y meist Prolin und Hydroxyprolin sind, die die Kette versteifen. Über mehr als tausend Positionen gibt es keine Ausnahme: die geringste Substitution von Glycin verformt die Helix, und genau das geschieht bei genetischen Kollagenkrankheiten.
Ein Drittel des häufigsten Proteins des Körpers, etwa 30 % aller unserer Proteine, besteht daher aus einer einzigen Aminosäure. Von dieser Beobachtung ausgehend stellte sich die nächste Frage: Woher kommt all dieses Glycin, und haben wir genug davon?
Das Modell, das ein Defizit berechnet
Die Fähigkeit, Glycin aus Serin zu synthetisieren, ist durch die Stöchiometrie der Glycin-Hydroxymethyltransferase-Reaktion eingeschränkt, die die Menge des produzierten Glycins auf nicht mehr als die der produzierten Einkohlenstoff-Einheiten begrenzt. Diese Einschränkung deutet auf einen Mangel an verfügbarem Glycin in Abwesenheit angemessener Ausgleichsprozesse hin. Wir testeten diese Vorhersage, indem wir alle gemeldeten Flüsse der Glycinproduktion und des Verbrauchs bei einem erwachsenen Menschen verglichen. Die detaillierte Bewertung aller möglichen Quellen zeigt, dass die Synthese aus Serin mehr als 85 Prozent der Gesamtmenge ausmacht, und dass die verfügbare Menge durch Synthese, etwa 3 g pro Tag, zuzüglich der aus der Ernährung, etwa 1,5 bis 3 g pro Tag, erheblich unter der für alle Stoffwechselzwecke erforderlichen Menge liegen kann, einschließlich Kollagensynthese, etwa 10 g pro Tag für einen 70 kg schweren Menschen. Dieses Ergebnis unterstützt frühere Vorschläge, dass Glycin eine semi-essenzielle Aminosäure ist.
Meléndez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML. J Biosci 2009;34(6):853-872. DOI : 10.1007/s12038-009-0100-9
Diese Arbeit muss für das verstanden werden, was sie ist: eine rigorose Flussberechnung, die alle bekannten Quellen und Verwendungen von Glycin addiert und feststellt, dass die Rechnung nicht aufgeht. Es ist keine klinische Studie, und ihre Autoren behaupten nicht, dass sie eine ist. Aber sie stellt eine präzise und testbare Hypothese auf: Glycin ist der limitierende Faktor für die Kollagensynthese, und genau diese Hypothese testete dasselbe Team neun Jahre später im Labor.
Das Laborexperiment
Bovine Gelenkchondrozyten wurden unter einer breiten Palette von Glycin-, Prolin- und Lysinkonzentrationen kultiviert, und Typ-II-Kollagen wurde alle 48 Stunden über 15 Tage hinweg gemessen. Die Erhöhung der Prolin- und Lysinkonzentrationen stimulierte die Typ-II-Kollagensynthese bei niedriger Konzentration, aber diese Effekte ließen vor 1,0 Millimol pro Liter nach. Die Erhöhung des Glycins ab 1,0 Millimol pro Liter übertraf diese Effekte und war persistenter, um 60 bis 75 Prozent. Da die Effekte von Prolin und Lysin im physiologischen Bereich liegen, während der Glycin-Effekt einem viel höheren Bereich entspricht, demonstrieren diese Ergebnisse einen schwerwiegenden Glycinmangel für die Kollagensynthese. Eine Erhöhung der Glycinzufuhr über die Ernährung könnte eine Strategie zur Unterstützung der Knorpelregeneration sein.
de Paz-Lugo P, Lupiáñez JA, Meléndez-Hevia E. Amino Acids 2018;50(10):1357-1365. DOI : 10.1007/s00726-018-2611-x
Sie zeigt einen Mechanismus : Zellen, die Knorpel herstellen, stellen deutlich mehr her, wenn man ihnen mehr Glycin gibt, und nicht mehr, wenn man ihnen mehr Prolin oder Lysin über einen bestimmten Schwellenwert hinaus gibt. Dies ist konsistent mit dem 2009er Modell, und genau das erwartet man, wenn Glycin der limitierende Faktor ist. Sie zeigt nicht, dass das Schlucken von Glycin menschlichen Knorpel regeneriert: Dies sind Rinderzellen, in einer Petrischale, bei gewählten Konzentrationen. Der Übergang zum Menschen erfordert Studien, und es gibt sie, aber nicht mit Glycin allein.
Studien beim Menschen
Acht gesunde Männer konsumierten 5 oder 15 g Gelatine angereichert mit Vitamin C oder ein Placebo. Nach dem ersten Getränk wurde alle 30 Minuten Blut entnommen, um die Aminosäuren zu messen. Eine Stunde nach der Supplementierung absolvierten die Probanden sechs Minuten Seilspringen, um die Kollagensynthese zu stimulieren, dreimal täglich während drei Tagen. Die Gelatine erhöhte die zirkulierenden Aminosäuren Glycin, Prolin, Hydroxyprolin und Hydroxylyskin mit einem Höchstwert eine Stunde nach der Einnahme. Ligamente, die sechs Tage lang mit Serum behandelt wurden, das eine Stunde nach 5 oder 15 g Gelatine entnommen wurde, zeigten erhöhten Kollagengehalt und verbesserte Mechanik. Probanden, die 15 g Gelatine eine Stunde vor der Belastung einnahmen, zeigten eine Verdopplung des Aminoterminal-Propeptids des Typ-I-Kollagens im Blut, was auf erhöhte Synthese hindeutet. Diese Daten deuten darauf hin, dass die Zugabe von Gelatine zu einem intermittierenden Trainingsprogramm die Kollagensynthese verbessert und eine Rolle bei der Verletzungsprävention und Gewebereparatur spielen könnte.
Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Am J Clin Nutr 2017;105(1):136-143. DOI : 10.3945/ajcn.116.138594
Dies ist die Studie, die Gelatine und Kollagen in die Sportnahrung einführte, und sie ist sowohl durch ihr Design als auch durch ihr Ergebnis aufschlussreich. Das Team von Keith Baar vom Australian Institute of Sport und der University of California in Davis maß drei Dinge: Die Aminosäuren des Kollagens steigen im Blut an und erreichen ihren Höchstwert eine Stunde nach der Einnahme ; dieses Blut lässt gezüchtete Ligamente mehr Kollagen produzieren ; und bei den Teilnehmern selbst führen 15 g eine Stunde vor einer kurzen Belastung zu einer Verdopplung eines Blutmarkers der Synthese. Acht Personen, drei Tage, ein Marker: Das ist klein, und das führte zur nächsten Studie.
Fünfzig männliche Athleten im Alter von 18 bis 25 Jahren wurden nach dem Zufallsprinzip auf 20 g hydrolysiertes Kollagen mit 50 mg Vitamin C und ein Placebo von 20 g Maltodextrin aufgeteilt, täglich 60 Minuten vor dem Training über drei Wochen eines identischen Krafttrainingsprogramms eingenommen. Über die drei Wochen kehrte die maximale Geschwindigkeit der Kraftentwicklung der Kollagengruppe auf ihr Ausgangsniveau zurück, während die der Placebogruppe erhöht blieb. Beide Gruppen waren beim zweiten Test gesunken; nur die behandelte Gruppe war beim dritten Test erholt. Der Impuls und die Geschwindigkeit der Kraftentwicklung in der exzentrischen Phase des Sprungs waren verbessert. Es wurden keine Unterschiede in der maximalen Kraft beobachtet.
Lis DM, Jordan M, Lipuma T, Smith T, Schaal K, Baar K. Int J Sport Nutr Exerc Metab 2022;32(2):65-73. DOI : 10.1123/ijsnem.2020-0313
Die zweite Studie geht vom Marker zur Funktion: die Geschwindigkeit der Kraftentwicklung, die von der Steifheit der Sehnen abhängt, wird unter Kollagen und Vitamin C während eines intensiven Programms erhalten und nicht unter Placebo. Kein Gewinn an maximaler Kraft, die vom Muskel und nicht von der Sehne abhängt. Das Ergebnis ist konsistent mit der Hypothese eines besser unterstützten Bindegewebes, und es bleibt eine dreiwöchige Studie bei jungen Athleten.
Beide Studien verbinden Vitamin C, und das ist kein Detail. Die Kollagensynthese läuft über dieHydroxylierung von Prolin und Lysin, den Schritt, der die Dreifachhelix stabilisiert, und dieser Schritt erfordert Vitamin C. Ohne es entstehen die Ketten, aber halten nicht: Das ist der Mechanismus des Skorbuts. Glycin oder Kollagen ohne Vitamin C zu liefern bedeutet, die Ziegel ohne Mörtel zu liefern. Unsere beiden Kollagene enthalten es, 80 und 120 mg pro Portion.
Glycin allein oder Kollagen
| Frage | Was die Studien zeigen | Art des Nachweises |
|---|---|---|
| Ist Glycin der limitierende Faktor für Kollagen? | Berechnetes Defizit von etwa 10 g pro Tag; Synthese von Typ-II-Kollagen in vitro um 60 bis 75 % erhöht | Stoffwechselmodell und Zellstudie |
| Erhöht eine höhere Zufuhr die Synthese beim Menschen? | Marker verdoppelt mit 15 g Gelatine und Vitamin C vor Belastung; explosive Kraft mit 20 g Kollagen und Vitamin C erhalten | Zwei randomisierte Studien, 8 und 50 Teilnehmer, mit Kollagen und nicht Glycin allein |
| Hat Glycin allein Studien? | Ja, zum Schlaf, 3 g vor dem Schlafengehen | Randomisierte Studien, ausführlich in unserem Glycin-Leitfaden dargelegt |
| Wie viel Glycin in einer Portion Kollagen? | Etwa ein Drittel des Gewichts: in der Größenordnung von 3 g für 10 g, 1,5 g für 5 g | Zusammensetzung von Kollagen, Größenordnung |
Die Logik des Modells besagt, dass Glycin fehlt; die Studien zeigen, dass die Zufuhr von hydrolysiertem Kollagen, also Glycin zusammen mit Prolin und Hydroxyprolin, die es in der Sequenz begleiten, sowie Vitamin C einen Synthesemarker erhöht und eine Funktion erhält. Die beiden widersprechen sich nicht: Sie beantworten unterschiedliche Fragen. Für die Kollagensynthese sind es Kollagen und Vitamin C, die Studiendaten haben; für den Schlaf ist es nur Glycin. Unser Glycin-Ratgeber und unser Meereskollagen-Ratgeber beschreiben jeweils ihr eigenes Gebiet im Detail.
10 g Meereskollagen vom Typ 1 pro Dosis, also in der Größenordnung von 3 g Glycin mit Prolin und Hydroxyprolin aus der Sequenz, und 80 mg Vitamin C, der Kofaktor der Hydroxylierung. Als Pulver, in einem Getränk, eine Stunde vor dem Training, wenn Sie das Protokoll der Studien befolgen. Dreißig Tage pro Behälter.
Meereskollagen-Pulver ansehenDie zitierten Studien behandeln Synthesemarker und explosive Kraft bei Sportlern, nicht eine Gelenkerkrankung. Unser Novagen, 5 g Tripeptide und 120 mg Vitamin C, ist das andere Format.
Häufig gestellte Fragen
Warum enthält Kollagen so viel Glycin?
Aus geometrischen Gründen. Kollagen ist eine dreifache Helix aus drei eng umwickelten Ketten, und alle drei Aminosäuren passieren die Mitte der Helix, wo nur Platz für die kleinste existierende Aminosäure ist: Glycin, dessen Seitenkette einfach ein Wasserstoffatom ist. Die Sequenz von Kollagen ist daher eine Wiederholung von Glycin, X, Y, wobei X und Y oft Prolin und Hydroxyprolin sind. Eine von drei Aminosäuren ist Glycin, also etwa ein Drittel des Proteins, aus struktureller Notwendigkeit und nicht durch Zufall.
Produziert der Körper genug Glycin?
Ein Stoffwechselmodell, das im Journal of Biosciences veröffentlicht wurde, antwortet nein. Seine Autoren verglichen alle bekannten Produktions- und Verbrauchsflüsse von Glycin bei einem 70 kg schweren Erwachsenen: Die Synthese aus Serin, die mehr als 85% der Produktion ausmacht, liefert etwa 3 g pro Tag, die Ernährung trägt 1,5 bis 3 g bei, und die Gesamtheit des Stoffwechselbedarfs, einschließlich der Kollagensynthese, würde etwa 10 g mehr benötigen. Sie schließen daraus, dass Glycin eine semi-essentielle Aminosäure ist. Dies ist eine theoretische Flussberechnung, methodisch solide, aber keine klinische Studie; sie stellt eine Hypothese auf, die später andere Arbeiten getestet haben.
Erhöht Glycin die Kollagensynthese?
Im Labor ja, und deutlich. Dasselbe Team züchtete bovine Gelenkchondrozyten, die Zellen, die Knorpel produzieren, mit zunehmenden Konzentrationen von Glycin, Prolin und Lysin und maß das über 15 Tage produzierte Kollagen vom Typ II. Prolin und Lysin erhöhen die Synthese bei niedriger Konzentration und plateauen dann; Glycin erhöht sie ab 1 Millimol pro Liter um 60 bis 75%, anhaltend. Die Autoren sehen darin den Beweis eines schweren Glycin-Defizits für die Kollagensynthese. Dies ist eine in-vitro-Studie an Tierzellen: Sie zeigt einen Mechanismus, nicht eine Wirkung beim Menschen.
Gibt es Studien am Menschen?
Ja, mit Gelatine oder hydrolysiertem Kollagen, die Glycin mit Prolin und Hydroxyprolin liefern. Die Referenzstudie ist die des Australian Institute of Sport und der University of California in Davis, veröffentlicht imAmerican Journal of Clinical Nutrition : Acht Männer nahmen in einer Cross-over- und Doppelblind-Studie 5 oder 15 g mit Vitamin C angereicherter Gelatine oder ein Placebo eine Stunde vor sechsminütigem Seilspringen ein, dreimal täglich über drei Tage. Blut-Glycin, Prolin, Hydroxyprolin und Hydroxylysien nahmen zu, mit einem Höchststand nach einer Stunde; mit dem Serum der Teilnehmer behandelte rekonstituierte Ligamente produzierten mehr Kollagen; und 15 g verdoppelten das Propepton des Kollagons vom Typ I, einen Blutmarker der Synthese. Eine zweite Studie mit 50 Athleten über drei Wochen zeigte, dass 20 g hydrolysiertes Kollagen und 50 mg Vitamin C vor dem Training die Kraftentwicklungsgeschwindigkeit auf ihr Ausgangsniveau zurückbrachten, während die Placebo-Gruppe darunter blieb.
Warum ist Vitamin C in diesen Studien enthalten?
Weil die Kollagensynthese einen Schritt durchläuft, den Vitamin C ermöglicht: die Hydroxylierung von Prolin und Lysin, die die dreifache Helix stabilisiert. Ohne Vitamin C bilden sich die Ketten, halten aber nicht, das ist der Mechanismus von Skorbut. Studien zur Kollagensynthese verbinden daher systematisch Vitamin C mit Gelatine oder hydrolysiertem Kollagen, und unsere beiden Kollagene enthalten davon 80 bzw. 120 mg pro Dosis.
Nur Glycin oder Kollagen: Was sollte man wählen?
Die Humanstudien zur Kollagensynthese wurden mit Gelatine oder hydrolysiertem Kollagen durchgeführt, nicht mit Glycin allein: Es ist also das Kollagen mit Vitamin C, das Daten für diese spezifische Frage hat. Glycin allein hat seine eigenen Daten, besonders zum Schlaf, die in unserem Ratgeberausführlich beschrieben sind. Die Logik des Stoffwechselmodells besagt, dass der limitierende Faktor Glycin ist; die Studien zeigen, dass die Zufuhr in Form von hydrolysiertem Kollagen mit Prolin und Hydroxyprolin einen Synthesemarker erhöht. Die beiden widersprechen sich nicht; sie beantworten unterschiedliche Fragen.
Wie viel Glycin in einer Dosis Kollagen?
Etwa ein Drittel des Gewichts. Eine Dosis von 10 g Meereskollagen liefert in der Größenordnung von 3 g Glycin, eine Dosis von 5 g etwa 1,5 g, zusammen mit dem Prolin und Hydroxyprolin, die es in der Kollagensequenz begleiten. Dies sind Größenordnungen basierend auf der Zusammensetzung von Kollagen, keine Messwerte unserer Produkte.
Was ist wichtig über Glycin und Kollagen?
Dass Kollagen zu einem Drittel aus Glycin besteht – eine geometrische Notwendigkeit. Dass ein metabolisches Modell ein tägliches Glycin-Defizit von etwa 10 g für die Synthese berechnet, und dass eine In-vitro-Studie eine um 60–75 % erhöhte Synthese bei hoher Konzentration zeigt. Dass Humanstudien mit Gelatine oder hydrolysiertem Kollagen, angereichert mit Vitamin C vor dem Training, einen verdoppelten Synthesemarker und eine verbesserte Erholung der Explosivkraft zeigen. Dass diese Studien klein sind und sich auf Marker oder Sportler konzentrieren. Und dass Vitamin C der unverzichtbare Kofaktor der gesamten Kette ist.
Quellen
Die nachstehend aufgeführten Studien wurden über PubMed.
- Meléndez-Hevia E, De Paz-Lugo P, Cornish-Bowden A, Cárdenas ML. Ein schwaches Glied des Metabolismus: Die Biosynthese-Kapazität von Glycin erfüllt nicht den Bedarf für die Kollagensynthese. Journal of Biosciences, 2009;34(6):853-872. DOI
- de Paz-Lugo P, Lupiáñez JA, Meléndez-Hevia E. Eine hohe Glycin-Konzentration erhöht die Kollagensynthese durch Gelenkknorpelzellen in vitro. Amino Acids, 2018;50(10):1357-1365. DOI
- Shaw G, Lee-Barthel A, Ross ML, Wang B, Baar K. Gelatine-Supplementierung mit Vitamin C vor intermittenter Aktivität erhöht die Kollagensynthese. American Journal of Clinical Nutrition, 2017;105(1):136-143. DOI
- Lis DM, Jordan M, Lipuma T, Smith T, Schaal K, Baar K. Kollagen- und Vitamin-C-Supplementierung erhöht die Geschwindigkeit der Kraftentwicklung in den unteren Extremitäten. International Journal of Sport Nutrition and Exercise Metabolism, 2022;32(2):65-73. DOI
